Analisis Pembentukan Struktur Sekunder dan Tersier Pada Protein

Protein merupakan senyawa biokimia yang tersusun dari satu atau lebih polipeptida dan memiliki bentuk globular atau fibrous. Polipeptida sendiri merupakan suatu polimer dari asam amino yang terbentuk dari ikatan  peptida. Sebagian besar asam amino penyusun protein adalah L-α-asam amino. Untuk mempermudah dalam memahami struktur protein, kita bagi pembahasan sesuai tingkatan, mulai dari ukuran paling kecil. Secara tingkatan, struktur protein dibagi menjadi empat,

yakni primer, sekunder, tersier, dan kuartener.

Asam Amino

Asam amino merupakan asam organik yang memiliki gugus amina, hal ini dapat terlihat jelas dari namanya, asam (berarti memiliki gugus COOH) dan amino (berarti memiliki gugus amina, NH₂). Secara umum, struktur asam amino terdiri dari satu gugus karboksilat, satu buah atom Cα, satu buah gugus amina, dan satu buah gugus -R. Karena memiliki atom Cα, maka asam amino memiliki dua buah isomer, yakni isomer L dan isomer D. Dalam senyawa protein, sangat jarang sekali ditemukan adanya asam amino dengan konfigurasi D, kebanyakan adalah L. 

 

Ikatan Peptida

Dalam menyusun protein, asam amino pembentuk protein membentuk ikatan peptida dengan asam amino lainnya. Ikatan peptida adalah ikatan yang terbentuk antara atom C karboksilat asam amino dengan atom N amina dari asam amino lainnya. Pada prosesnya, reaksi ini melepaskan sebuah molekul H₂O.

 

Reaksi pembentukan ikatan peptide

Hasil reaksi diatas adalah dipeptida, karena terbentuk dari dua asam amino. Bagaimanapun dipeptida masih memiliki gugus karboksilat dan amina, sehingga reaksi pembentukan ikatan peptida masih dapat terus terjadi. Dipeptida dapat bereaksi dengan asam amino atau dipeptida lainnya membentuk oligopeptida. Oligopeptida pun masih bisa terus bereaksi dengan asam amino atau oligopeptida lainnya, pada akhirnya terbentuklah protein. Lepasnya gugus -OH asam karboksilat dan -H amin pada proses pembentukan ikatan peptida menyebabkan struktur asam amino pada oligopeptida atau protein tidak lagi lengkap sebagai asam amino. Oleh karena itu, kata paling tepat untuk menyebutkannya adalah "residu asam amino".

Salah satu karakteristik yang mempengaruhi fungsi hidrofobisitas protein, yang ditentukan oleh struktur primer dan sekunder. Sebagai contoh, mari kita lihat protein membran. Membran mengandung banyak lipid, yang terkenal hidrofobik (air dan minyak tidak tercampur). Membran (mencakup daerah protein membran) biasanya heliks alfa, terbuat dari asam amino hidrofobik. Ini daerah hidrofobik berinteraksi positif dengan lipid hidrofobik dalam membran, membentuk struktur membran stabil.

Hemoglobin adalah protein yang larut (ditemukan dalam sitoplasma sel darah merah sebagai molekul tunggal) yang mengikat oksigen dan membawanya ke jaringan. Dalam anemia sel sabit, mutasi pada protein beta-globin dari sel darah merah meningkatkan hidrofobisitas dan menyebabkan molekul mutan protein untuk menempel satu sama lain, menghindari lingkungan berair. Rantai hemoglobin mengubah bentuk sel darah merah dari bulat ke bentuk sabit, yang menyebabkan sel-sel untuk mengumpulkan pada pembuluh darah yang sempit.

Lipat protein memungkinkan untuk interaksi antara asam amino yang berjauhan satu sama lain dalam urutan utama protein. Enzim, beberapa asam amino ini membentuk sebuah situs dalam struktur yang mengkatalisis reaksi enzimatik.

Situs ini, yang disebut sisi aktif enzim, memiliki asam amino yang mengikat secara khusus untuk molekul substrat, juga disebut ligan (lihat Gambar). Dengan cara yang sama, situs tertentu dalam protein reseptor sel mengikat molekul ligan reseptor tertentu yang dikenali.

Perubahan dalam asam amino yang berjauhan satu sama lain dalam urutan primer dapat menyebabkan perubahan dalam lipatan. Hal ini juga dapat menyebabkan perubahan dalam interaksi kimia antara asam amino di situs aktif, yang mengubah aktivitas enzim atau pengikatan ligan pada protein. Pengikatan ligan ke situs aktif memerlukan asam amino tertentu. Oleh karena itu, sebuah situs aktif dalam enzim baru yang dimiliki oleh keluarga yang sama sebagai enzim, biasanya dapat diidentifikasi dengan kesamaannya dengan situs aktif dari protein. Program komputer dapat menggunakan informasi dari database enzim untuk memprediksi situs aktif protein baru menggunakan metode berbasis template, mirip dengan yang dijelaskan di atas untuk menentukan struktur tiga dimensi protein. Setelah program telah mengidentifikasi situs ligan mengikat potensial, program lain dapat menguji fit dan kemampuan mengikat ribuan kemungkinan molekul ligan – ligan bahkan secara teoritis yang mungkin belum ada. Ini memiliki kemungkinan besar untuk desain obat baru, terutama untuk terapi kanker

Struktur Protein

Ada empat tingkat struktural organisasi untuk menggambarkan makromolekul kompleks protein. berdasarkan pada tingkat kompleksitas dari molekul. Mereka adalah Struktur Primer, Sekunder struktur, struktur tersier dan struktur Kuarter.

Struktur primer Protein

 

• Struktur primer protein merupakan urutan linear asam amino yang membentuk rantai polipeptida.
• Urutan itu diberikan oleh urutan basa nukleotida DNA dalam kode genetik.
• Urutan asam amino menentukan posisi dari kelompok R yang relatif berbeda terhadap satu sama lain.
• Posisi menentukan lipatan protein dan struktur akhir dari molekul.

Struktur Sekunder Protein

 

 

• Linear, struktur dilipat rantai polipeptida mengasumsikan bentuk heliks untuk menghasilkan struktur sekunder.
• Struktur sekunder mengacu pada pola lipat teratur tikungan dan kekusutan dari rantai polipeptida.
• Pola biasa karena pembentukan ikatan hidrogen antara tulang punggung atom asam amino rantai polipeptida.
• Jenis yang paling umum dari struktur sekunder adalah helix alpha dan lembar lipit AY.

Struktur Tersier Protein

 

• Struktur tersier protein adalah struktur tiga dimensi yang dibentuk oleh lentur dan memutar rantai polipeptida.
• Urutan linear dari rantai polipeptida dilipat ke dalam struktur globular kompak.
• Lipat dari rantai polipeptida distabilkan oleh interaksi nonkovalen lemah.
• Interaksi ini ikatan hidrogen dan interaksi elektrostatik.
• Ikatan hidrogen terbentuk ketika atom hidrogen bersama dengan dua atom lain.
• Interaksi elektrostatik antara rantai asam amino yang dibebankan.
• Interaksi elektrostatik adalah antara ion positif dan negatif dari makromolekul.
• Interaksi hidrofobik, hubungan disulfida dan ikatan kovalen juga berkontribusi terhadap struktur tersier.

Struktur Kuarter Protein

• Beberapa protein mengandung lebih dari satu rantai polipeptida, asosiasi rantai polipeptida ini mengacu pada struktur kuartener.
• Setiap rantai polipeptida disebut subunit A.
• Subunit dapat menjadi orang-orang yang sama atau berbeda. Contoh: Hemoglobin membawa oksigen komponen darah terdiri dari dua rantai polipeptida, satu dengan 141 asam amino dan yang lainnya adalah jenis yang berbeda dari 146 asam amino.

Fungsi Protein

Di bawah ini adalah daftar fungsi protein.

• Protein terlihat pada otot, rambut, kulit, dan jaringan lain, mereka merupakan sebagian besar struktur non-skeletal tubuh. Contoh: Protein keratin hadir dalam kuku dan rambut.
• Beberapa hormon protein dan mengatur banyak fungsi tubuh. Contoh: hormon Insulin adalah protein dan mengatur kadar gula darah.
• Beberapa protein bertindak enzim, mereka mengkatalisasi atau bantuan dalam reaksi biokimia. Contoh: Pepsin dan tripsin.
• Beberapa protein bertindak sebagai antibodi, mereka melindungi tubuh dari efek penyerangan spesies atau zat.
• Protein mengangkut zat yang berbeda dalam jaringan darah yang berbeda. Contoh: Hemoglobin adalah protein transportasi oksigen.
• Protein kontraktil membantu dalam kontraksi otot dan sel-sel tubuh kita. Contoh: Myosin adalah protein kontraktil.
• Fibrinogen glikoprotein membantu dalam penyembuhan luka. Fibrinogen glikoprotein mencegah kehilangan darah dan bagian penghambat kuman.

permasalahan :

1. apa saja yang mempengaruhi analisis pembentukan Struktur  Sekunder dan Tersier Pada Protein ?
2. apa yang menjadi dasar pebedaan struktur Sekunder dan Tersier Pada Protein ?
3.bagaiman pembentukan heliks pada struktur sekunder ?
4. apa saja contoh dari helix alpha dan lembar lipit AY ?